9月25日,浙江大学生命科学研究院张龙教授团队在"Nature"杂志上发表了题为" AARS1 and AARS2 Sense L-Lactate to Regulate cGAS as Globally Lysine Lactyltransferases "的研究论文。
浙江大学博士生李赫羽为论文第一作者,张龙为论文通讯作者。
研究发现,丙氨酰-tRNA合酶1(AARS1)与丙氨酰-tRNA合酶2 (AAR S2) ,以及它们在大肠杆菌中的同源蛋白AlaRS能够感知L-乳酸积累,发挥介导蛋白组乳酸化的关键作用。
通过结合L-乳酸,AlaRS和AARS1/2均能够将一分子乳酸和一分子ATP直接催化产生一个位点的乳酸化修饰。 这是自酰化修饰发现半个多世纪以来首次报道不依赖辅酶A的催化反应过程 ,该反应实际上是将1分子葡萄糖的代谢产物(乳酸+ATP)完全利用,通过共价加成到蛋白上直接改变重要蛋白的功能。
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